Keskeinen ero alfa- ja beetaheliksin välillä riippuu vetysidosten tyypistä, joita ne muodostavat näiden rakenteiden kehittämisessä. Alfa-heliksit muodostavat molekyylinsisäisiä vetysidoksia, kun taas beeta-heliksit muodostavat molekyylien välisiä vety-sidoksia.
Kompleksiproteiineilla on neljä rakenteellista organisaatiotasoa - ensisijainen, toissijainen, tertiäärinen ja kvaternaarinen. Proteiinien sekundäärirakenteet muodostavat peptidiketjut eri suuntiin. Peptidiketjut koostuvat peptidisidosten sitomista aminohapposekvensseistä. Siksi proteiineissa on kaksi pääasiallista sekundäärirakennetta, kuten alfa- ja beeta-kierukka. Lisäksi on olemassa muita toissijaisia rakenteita, joita kutsutaan beeta-käännöksiksi ja hiusneularakenteiksi. Pääasiassa tässä artikkelissa keskitytään alfa- ja beeta-heliksin eroihin.
