Tärkein ero - trypsiini vs kymotrypsiini
Proteiinien pilkkominen on erittäin tärkeä prosessi elävien organismien yleisessä pilkkomisprosessissa. Kompleksiproteiinit pilkotaan sen aminohappomonomeereihin ja imeytyvät ohutsuolen kautta. Proteiinit ovat välttämättömiä, koska niillä on tärkeä toiminnallinen ja rakenteellinen rooli organismissa. Proteiinien pilkkominen tapahtuu proteiinia pilkkovien entsyymien kautta, jotka sisältävät trypsiiniä, kymotrypsiiniä, peptidaaseja ja proteaaseja. Trypsiini on proteiinia sulava entsyymi, joka katkaisee peptidisidoksen emäksisissä aminohapoissa, joihin kuuluvat lysiini ja arginiini. Kymotrypsiini on myös proteiinia sulava entsyymi, joka katkaisee peptidisidoksen aromaattisissa aminohapoissa, kuten fenyylialaniinissa, tryptofaanissa ja tyrosiinissa. Tärkein ero trypsiinin ja kymotrypsiinin välillä on aminohapon sijainti, jossa se pilkkoutuu proteiinissa. Trypsiini pilkkoutuu emäksisissä aminohappoasemissa, kun taas kymotrypsiini pilkkoutuu aromaattisissa aminohappoasemissa.
SISÄLLYS
1. Yleiskatsaus ja keskeinen ero
2. Mikä on trypsiini
3. Mikä on kymotrypsiini
4. Trypsiinin ja kymotrypsiinin yhtäläisyydet
5. Vertailu vierekkäin - trypsiini vs kymotrypsiini taulukkomuodossa
6. Yhteenveto
Mikä on trypsiini?
Trypsiini on 23,3 kDa: n proteiini, joka kuuluu seriiniproteaasien perheeseen ja sen pääsubstraatit ovat emäksisiä aminohappoja. Näitä emäksisiä aminohappoja ovat arginiini ja lysiini. Kuhne löysi trypsiinin vuonna 1876. Trypsiini on pallomainen proteiini ja esiintyy inaktiivisessa muodossaan, joka on trypsinogeeni - tsymogeeni. Trypsiinin vaikutusmekanismi perustuu seriiniproteaasiaktiivisuuteen.
Trypsiini pilkkoutuu emäksisten aminohappojen C-päässä. Tämä on hydrolyysireaktio ja tapahtuu pH - 8,0 ohutsuolessa. Trypsinogeenin aktivaatio tapahtuu poistamalla terminaalinen heksapeptidi, ja se tuottaa aktiivisen muodon; trypsiini. Aktiivista trypsiiniä on kahta päätyyppiä; a - trypsiini ja β-trypsiini. Ne eroavat toisistaan lämpöstabiilisuudeltaan ja rakenteeltaan. Trypsiinin aktiivinen kohta sisältää histidiiniä (H63), asparagiinihappoa (D107) ja seriiniä (S200).
Kuva 01: Trypsiini
Trypsiinin entsymaattista vaikutusta estävät DFP, aprotiniini, Ag +, bentsamidiini ja EDTA. Trypsiinin sovelluksiin kuuluvat kudoksen dissosiaatio, trypsinisointi eläinsoluviljelmässä, tryptinen kartoitus, in vitro -proteiinitutkimukset, sormenjälkien ottaminen ja kudosviljelmäsovelluksissa.
Mikä on kymotrypsiini?
Kymotrypsiinin molekyylipaino on 25,6 kDa ja se kuuluu seriiniproteaasiperheeseen, ja se on endopeptidaasi. Kymotrypsiini esiintyy inaktiivisessa muodossaan, joka on kymotrypsinogeeni. Kymotrypsiini löydettiin vuonna 1900. Kymotrypsiini hydrolysoi peptidisidokset aromaattisissa aminohapoissa. Näitä aromaattisia substraatteja ovat tyrosiini, fenyylialaniini ja tryptofaani. Tämän entsyymin substraatit ovat pääasiassa L-isomeereissä ja vaikuttavat helposti aminohappojen amideihin ja estereihin. Optimaalinen pH, jossa kymotrypsiini vaikuttaa, on 7,8 - 8,0. Kymotrypsiiniä on kaksi päämuotoa, kuten kymotrypsiini A ja kymotrypsiini B, ja ne eroavat toisistaan hieman rakenteellisten ja proteolyyttisten ominaisuuksiensa suhteen. Kymotrypsiinin aktiivinen kohta sisältää katalyyttisen triadin ja se koostuu histidiinistä (H57), asparagiinihaposta (D102) ja seriinistä (S195).
Kuva 02: Kymotrypsiini
Kymotrypsiinin aktivaattorit ovat setyylitrimetyyliammoniumbromidi, dodekyylitrimetyyliammoniumbromidi, heksadekyylitrimetyyliammoniumbromidi ja tetrabutyyliammoniumbromidi. Kymotrypsiinin estäjät ovat peptidyylialdehydit, boronihapot ja kumariinijohdannaiset. Kymotrypsiiniä käytetään kaupallisesti peptidisynteesissä, peptidikartoituksessa ja peptidisormenjälkien ottamisessa.
Mitkä ovat trypsiinin ja kymotrypsiinin yhtäläisyydet?
- Molemmat entsyymit ovat seriiniproteaaseja.
- Molemmat entsyymit pilkkovat peptidisidoksia.
- Molemmat entsyymit vaikuttavat ohutsuolessa.
- Molemmat entsyymit ovat sen inaktiivisessa muodossa tsymogeeneinä.
- Molemmat entsyymit koostuvat katalyyttisestä kolmiosasta, joka sisältää histidiiniä, asparagiinihappoa ja seriiniä sen aktiivisessa kohdassa.
- Molemmat entsyymit löydettiin aluksi ja uutettiin naudoista.
- Molempien entsyymien tuotanto tapahtuu tällä hetkellä yhdistelmä-DNA-tekniikoilla.
- Molemmat entsyymit vaikuttavat optimaaliseen emäksiseen pH-arvoon.
- Molempia entsyymejä käytetään in vitro eri toimialoilla.
Mikä on ero trypsiinin ja kymotrypsiinin välillä?
Erilainen artikkeli keskellä taulukkoa
Trypsiini vs kymotrypsiini |
|
| Trypsiini on proteiinia sulava entsyymi, joka katkaisee peptidisidoksen emäksisissä aminohapoissa, kuten lysiini ja arginiini. | Kymotrypsiini, joka on myös proteiinia sulava entsyymi, katkaisee peptidisidoksen aromaattisissa aminohapoissa, kuten fenyylialaniinissa, tryptofaanissa ja tyrosiinissa. |
| Molekyylipaino | |
| Trypsiinin molekyylipaino on 23,3 k Da. | Kymotrypsiinin molekyylipaino on 25,6 k Da. |
| Alustat | |
| Kompleksiproteiinit pilkotaan sen aminohappomonomeereihin ja imeytyvät ohutsuolen kautta. | Aromaattiset aminohapposubstraatit, kuten tyrosiini, tryptofaani ja fenyylialaniini, vaikuttavat kymotrypsiiniin. |
| Entsyymin Zymogen-muoto | |
| Trypsinogeeni on trypsiinin inaktiivinen muoto. | Kymotrypsinogeeni on kymotrypsiinin inaktiivinen muoto. |
| Aktivaattorit | |
| Lantanidit ovat trypsiinin aktivaattoreita. | Setyylitrimetyyliammoniumbromidi, dodekyylitrimetyyliammoniumbromidi, heksadekyylitrimetyyliammoniumbromidi ja tetrabutyyliammoniumbromidi ovat kymotrypsiinin aktivaattoreita. |
|
Estäjät |
|
| DFP, aprotiniini, Ag +, bentsamidiini ja EDTA ovat trypsiinin estäjiä. | Peptidyylialdehydit, boronihapot ja kumariinijohdannaiset ovat kymotrypsiinin estäjiä. |
Yhteenveto - trypsiini vs kymotrypsiini
Peptidaasit tai proteolyyttiset entsyymit pilkkovat proteiineja peptidisidoksen hydrolyysin kautta. Trypsiini katkaisee peptidisidoksen emäksisissä aminohapoissa, kun taas kymotrypsiini katkaisee peptidisidoksen aromaattisissa aminohappotähteissä. Molemmat entsyymit ovat seriinipeptidaaseja ja vaikuttavat ohutsuolessa emäksisessä pH-ympäristössä. Tällä hetkellä on paljon tutkimuksia trypsiinin ja kymotrypsiinin tuottamiseksi yhdistelmä-DNA-tekniikkaa käyttäen käyttämällä erilaisia bakteeri- ja sienilajeja, koska näillä entsyymeillä on korkea teollinen arvo. Tämä on ero trypsiinin ja kymotrypsiinin välillä.
Lataa Trypsin vs kymotrypsiini PDF-versio
Voit ladata tämän artikkelin PDF-version ja käyttää sitä offline-tarkoituksiin lainausviestin mukaan. Lataa PDF-versio tästä Ero trypsiinin ja kymotrypsiinin välillä
