Tärkein ero - trypsiini vs pepsiini
Ruoansulatusentsyymit ovat entsyymejä, jotka hajottavat syömämme ruoan pieniksi molekyyleiksi, joita kehomme voi absorboida. Nämä entsyymit auttavat imemään ravinteita ja ylläpitämään tervettä suolistoa. Ne ovat ruoansulatuskanavan työhevoset ja ovat mukana koko ruoansulatuskanavassa. Kulutamme erityyppisiä ruokia, jotka koostuvat rasvoista, proteiineista ja hiilihydraateista. Erilaiset ruuansulatusentsyymit toimivat yhdessä ja hajoavat hajottaakseen tämän ruoan pienemmiksi ja imeytyvämmiksi komponenteiksi. Ruoansulatusentsyymit erittyvät sylkirauhasista, vatsan ja haiman erityssoluista ja ohutsuolen eritysrauhasista. Ruoansulatusentsyymejä on neljä perusluokkaa. Ne ovat proteaaseja, lipaaseja, amylaaseja ja nukleaaseja. Proteaasit, jotka tunnetaan myös nimellä peptidaasit, hajottavat proteiinit peptideiksi tai aminohapoiksi. Trypsiini ja pepsiini ovat kaksi proteaasia. Pepsiini on mahalaukun tärkein ruoansulatusentsyymi. Trypsiiniä esiintyy ohutsuolessa erittyvissä haiman mehuissa. Tämä on tärkein ero trypsiinin ja pepsiinin välillä.
SISÄLLYS
1. Yleiskatsaus ja keskeinen ero
2. Mikä on trypsiini
3. Mikä on pepsiini
4. Trypsiinin ja pepsiinin yhtäläisyydet
5. Vertailu vierekkäin - Trypsiini vs pepsiini taulukkomuodossa
6. Yhteenveto
Mikä on trypsiini?
Trypsiini on proteaasi, jonka haima erittää ohutsuoleen. Trypsiini pilkkoo proteiinit peptideiksi ja aminohapoiksi. Trypsiini muodostuu inaktiivisessa muodossa, jota kutsutaan trypsinogeeniksi. Trypsinogeeni aktivoidaan trypsiiniksi entsyymillä, jota kutsutaan enteropeptidaasiksi. Aktivoitu trypsiini katalysoi proteiinien hajoamista aminohapoiksi emäksisissä olosuhteissa.
Kuva 01: Trypsiini
Trypsiinin löysi ensimmäisen kerran Wilhelm Kuhne vuonna 1876. Trypsiini rikkoo peptidiketjut pääasiassa lysiinin tai arginiinin aminohappojen karboksyylipuolella. On olemassa luonnollisia trypsiinin estäjiä aktiivisen trypsiinin toiminnan estämiseksi haimassa, mikä voi olla erittäin vahingollista. Ne ovat naudan haima, ovomukoidaali, soijapapu ja lima-papu. Nämä estäjät toimivat kilpailevina substraattianalogeina ja estävät oikean substraatin sitoutumisen trypsiinin aktiiviseen kohtaan. Kun nämä estäjät sitoutuvat trypsiiniin, se muodostaa passiivisen kompleksin.
Mikä on pepsiini?
Mahalaukun mehuun sisältyy erilaisia ruoansulatusentsyymejä. Pepsiini on tärkein mahalaukun entsyymi joukossa. Theodor Schwann löysi pepsiinin vuonna 1836. Pepsiinirakenne on kolmiulotteinen. Entsyymin aktiivinen kohta muodostuu kiertämällä ja taittamalla polypeptidiketjuja ja tuomalla useita aminohappoja lähemmäksi toisiaan. Pepsiiniä tuottavat mahalaukun mahalaukut. Se muodostuu inaktiivisessa muodossa, joka tunnetaan nimellä pepsinogeeni, ja muuttuu mahalaukun HCl: n aktiiviseksi muodoksi, joka on pepsiini. Pepsiini on proteaasi. Se hajottaa proteiinit peptideiksi tai aminohapoiksi. Vatsa on happamia. Pepsiinikatalyysi tapahtuu tässä mahalaukun happamassa ympäristössä.
Kuva 02: Pepsiini
Pepsiini on tehokas rikkomaan peptidisidoksia hydrofobisten ja aromaattisten aminohappojen kuten fenyylialaniinin, tryptofaanin ja tyrosiinin välillä. Pepsiinin toimintaa voidaan estää luomalla runsaasti emäksisiä ympäristöjä ja inhibiittoreista, kuten pepstatiini, sukralfaatti jne.
Mitkä ovat trypsiinin ja pepsiinin yhtäläisyydet?
- Pepsiini ja trypsiini hajottavat proteiinit. Molemmat ovat ihmisen ruoansulatuskanavan tärkeimpiä proteaaseja.
- Molemmat entsyymit erittyvät inaktiivisissa muodoissa, kuten pepsinogeeni ja trypsinogeeni.
Mikä on ero trypsiinin ja pepsiinin välillä?
Erilainen artikkeli keskellä taulukkoa
Trypsiini vs pepsiini |
|
| Trypsiini on proteaasi, joka toimii ohutsuolessa. | Pepsiini on proteaasi, joka toimii mahassa. |
| Keskitaso | |
| Trypsiini vaikuttaa emäksisessä väliaineessa | Pepsiini vaikuttaa happamassa ympäristössä. |
| Sijainti | |
| Trypsiiniä löytyy ohutsuolesta. | Pepsiiniä esiintyy mahassa. |
| Proteaasin tyyppi | |
| Trypsiini on haiman proteaasi. | Pepsiini on mahalaukun proteaasi. |
| Ei-aktiivinen muoto | |
| Trypsiinin passiivinen muoto on trypsinogeeni. | Pepsiinin passiivinen muoto on pepsinogeeni. |
| Aktivointi | |
| Trypsinogeeni aktivoidaan trypsiiniksi entsyymillä, jota kutsutaan enteropeptidaasiksi. | Pepsinogeeni aktivoidaan pepsiiniksi HCl: n avulla. |
| Löytö | |
| Trypsiinin löysi Wilhelm Kuhne vuonna 1876 | Theodor Schwann löysi Pepsinin vuonna 1836. |
Yhteenveto - trypsiini vs pepsiini
Trypsiini ja pepsiini ovat kaksi proteaasia, jotka vaikuttavat proteiineihin ja hajoavat peptideiksi ja aminohapoiksi. Trypsiini tuotetaan haimassa ja erittyy ohutsuoleen. Vatsan rauhaset tuottavat pepsiiniä. Se on yksi tärkeimmistä mahalaukun entsyymeistä. Tämä on ero trypsiinin ja pepsiinin välillä.
Lataa Trypsin vs Pepsin PDF-versio
Voit ladata tämän artikkelin PDF-version ja käyttää sitä offline-tarkoituksiin lainausviestin mukaan. Lataa PDF-versio täältä Ero trypsiinin ja pepsiinin välillä.
