Ero Entsyymin Ja Koentsyymin Välillä

2024 Kirjoittaja: Mildred Bawerman | [email protected]. Viimeksi muokattu: 2023-12-16 08:38

Tärkein ero - Entsyymi vs. koentsyymi

Kemialliset reaktiot muuttavat yhden tai useamman substraatin tuotteiksi. Näitä reaktioita katalysoivat erityiset proteiinit, joita kutsutaan entsyymeiksi. Entsyymit toimivat katalysaattorina useimmissa reaktioissa kuluttamatta niitä. Entsyymit valmistetaan aminohapoista ja niillä on ainutlaatuiset aminohapposekvenssit, jotka koostuvat 20 eri aminohaposta. Entsyymejä tukevat pienet ei-proteiiniset orgaaniset molekyylit, joita kutsutaan kofaktoreiksi. Koentsyymit ovat erään tyyppisiä kofaktoreita, jotka auttavat entsyymejä suorittamaan katalyysin. Keskeinen ero entsyymin ja koentsyymin välillä on se, että entsyymi on proteiini, joka katalysoi biokemiallisia reaktioita, kun taas koentsyymi on ei-proteiininen orgaaninen molekyyli, joka auttaa entsyymejä aktivoimaan ja katalysoimaan kemiallisia reaktioita. Entsyymit ovat makromolekyylejä, kun taas koentsyymit ovat pieniä molekyylejä.

SISÄLLYSLUETTELO

1. Yleiskatsaus ja tärkein ero

2. Mikä on entsyymi

3. Mikä on koentsyymi

4. Vertailu rinnakkain - Entsyymi vs Koentsyymi

5. Yhteenveto

Mikä on entsyymi?

Entsyymit ovat elävien solujen biologisia katalysaattoreita. Ne ovat proteiineja, jotka koostuvat satoista miljooniin aminohappoihin, jotka on kiinnitetty toisiinsa kuin helmet narussa. Jokaisella entsyymillä on ainutlaatuinen aminohapposekvenssi, ja se määritetään tietyllä geenillä. Entsyymit kiihdyttävät melkein kaikkia elävien organismien biokemiallisia reaktioita. Entsyymit vaikuttavat vain reaktionopeuteen, ja niiden läsnäolo on välttämätöntä kemiallisen muunnoksen aloittamiseksi, koska entsyymit alentavat reaktion aktivointienergiaa. Entsyymit muuttavat reaktionopeutta kuluttamatta tai muuttamatta kemiallista rakennetta. Sama entsyymi voi katalysoida yhä useamman substraatin muuttumista tuotteiksi osoittamalla kyvyn katalysoida sama reaktio uudestaan ja uudestaan.

Entsyymit ovat erittäin spesifisiä. Erityinen entsyymi sitoutuu tiettyyn substraattiin ja katalysoi tietyn reaktion. Entsyymin spesifisyys johtuu entsyymin muodosta. Jokaisella entsyymillä on aktiivinen kohta, jolla on erityinen muoto ja toiminnalliset ryhmät spesifistä sitoutumista varten. Vain tietty substraatti vastaa aktiivisen kohdan muotoa ja sitoutuu siihen. Entsyymisubstraatin sitoutumisen spesifisyys voidaan selittää kahdella hypoteesilla, nimeltään lukko- ja avainhypoteesi sekä indusoidulla sovitushypoteesilla. Lukko- ja avainhypoteesi osoittavat, että entsyymin ja substraatin välinen vastaavuus on spesifinen samanlainen kuin lukko ja avain. Indusoitu sovitushypoteesi kertoo, että aktiivisen kohdan muoto voi muuttua sovittamaan tietyn substraatin muoto, samanlainen kuin käteen sopivat käsineet.

Entsymaattisiin reaktioihin vaikuttavat useat tekijät, kuten pH, lämpötila jne. Jokaisella entsyymillä on optimaalinen lämpötila- ja pH-arvo toimiakseen tehokkaasti. Entsyymit ovat myös vuorovaikutuksessa ei-proteiinisten kofaktorien, kuten proteesiryhmien, koentsyymien, aktivaattorien jne. Kanssa, katalysoimaan biokemiallisia reaktioita. Entsyymit voidaan tuhota korkeassa lämpötilassa tai korkealla happamuudella tai emäksisyydellä, koska ne ovat proteiineja.

Kuva 01: Entsyymiaktiivisuuden indusoitu sovitusmalli.

Mikä on koentsyymi?

Kemiallisia reaktioita auttavat ei-proteiinimolekyylit, joita kutsutaan kofaktoreiksi. Kofaktorit auttavat entsyymejä katalysoimaan kemiallisia reaktioita. Kofaktoreita on erilaisia, ja koentsyymit ovat yksi niistä. Koentsyymi on orgaaninen molekyyli, joka yhdistyy entsyymisubstraattikompleksin kanssa ja auttaa reaktion katalyysiprosessia. Ne tunnetaan myös auttajamolekyyleinä. Ne koostuvat vitamiineista tai johdetaan vitamiineista. Siksi ruokavalioiden tulisi sisältää vitamiineja, jotka tarjoavat välttämättömiä koentsyymejä biokemiallisille reaktioille.

Koentsyymit voivat sitoutua entsyymin aktiiviseen kohtaan. Ne sitoutuvat löyhästi entsyymiin ja auttavat kemiallista reaktiota tarjoamalla reaktiolle tarvittavia funktionaalisia ryhmiä tai muuttamalla entsyymin rakenteellista konformaatiota. Siksi substraatin sitoutuminen tulee helpoksi, ja reaktio ajaa kohti tuotteita. Jotkut koentsyymit toimivat toissijaisina substraateina ja muuttuvat kemiallisesti reaktion lopussa, toisin kuin entsyymit.

Koentsyymit eivät voi katalysoida kemiallista reaktiota ilman entsyymiä. Ne auttavat entsyymejä aktivoitumaan ja suorittamaan tehtävänsä. Kun koentsyymi sitoutuu apoentsyymiin, entsyymistä tulee entsyymin aktiivinen muoto, jota kutsutaan holoentsyymiksi, ja se aloittaa reaktion.

Esimerkkejä koentsyymeistä ovat adenosiinitrifosfaatti (ATP), nikotiiniamidiadeniinidinukleotidi (NAD), flaviiniadeniinidinukleotidi (FAD), koentsyymi A, vitamiinit B1, B2 ja B6 jne.

Kuva 02: Kofaktorin sitoutuminen apoentsyymillä

Mitä eroa on entsyymillä ja koentsyymillä?

Erilainen artikkeli keskellä taulukkoa

Entsyymi vs. koentsyymi
Entsyymit ovat biologisia katalyyttejä, jotka nopeuttavat kemiallisia reaktioita.	Koentsyymit ovat orgaanisia molekyylejä, jotka auttavat entsyymejä katalysoimaan kemiallisia reaktioita.
Molekyylityyppi
Kaikki entsyymit ovat proteiineja.	Koentsyymit eivät ole proteiineja.
Muutos reaktioiden takia
Entsyymit eivät muutu kemiallisen reaktion vuoksi.	Koentsyymit muuttuvat kemiallisesti reaktion seurauksena.
Tarkkuus
Entsyymit ovat spesifisiä.	Koentsyymit eivät ole spesifisiä.
Koko
Entsyymit ovat suurempia molekyylejä.	Koentsyymit ovat pienempiä molekyylejä.
Esimerkkejä
Amylaasi, proteinaasi ja kinaasi ovat esimerkkejä entsyymeistä.	NAD, ATP, koentsyymi A ja FAD ovat esimerkkejä koentsyymeistä.

Yhteenveto - Entsyymi vs. koentsyymi

Entsyymit katalysoivat kemiallisia reaktioita. Koentsyymit auttavat entsyymejä katalysoimaan reaktiota aktivoimalla entsyymejä ja tarjoamalla funktionaalisia ryhmiä. Entsyymit ovat aminohapoista koostuvia proteiineja. Koentsyymit eivät ole proteiineja. Ne ovat pääasiassa peräisin vitamiineista. Tämä on ero entsyymien ja koentsyymien välillä.