Kd: N Ja Km: N Välinen Ero

2024 Kirjoittaja: Mildred Bawerman | [email protected]. Viimeksi muokattu: 2023-12-16 08:38

Tärkein ero - Kd vs Km

Kd ja Km ovat tasapainovakioita. Keskeinen ero Kd: n ja Km: n välillä on se, että Kd on termodynaaminen vakio, kun taas Km ei ole termodynaaminen vakio.

Kd viittaa dissosiaatiovakioon, kun taas Km on Michaelis-vakio. Molemmat vakiot ovat erittäin tärkeitä entsymaattisten reaktioiden kvantitatiivisessa analyysissä.

SISÄLLYS

1. Yleiskatsaus ja keskeinen ero

2. Mikä on Kd

3. Mikä on Km

4. Vertailu vierekkäin - Kd vs Km taulukkomuodossa

5. Yhteenveto

Mikä on Kd?

Kd on dissosiaatiovakio. Se tunnetaan myös nimellä tasapainodissosiaatiovakio johtuen sen käytöstä tasapainojärjestelmissä. Dissosiaatiovakio on reaktioiden tasapainovakio, jossa suuri yhdiste muuttuu pieniksi komponenteiksi palautuvasti. Tämän muutoksen prosessi tunnetaan myös dissosiaationa. Ionimolekyyli hajoaa aina ioneiksi. Sitten dissosiaatiovakio tai Kd on määrä, joka ilmaisee, missä määrin tietty aine liuoksessa dissosioituu ioneiksi. Siten tämä on yhtä suuri kuin vastaavien ionien konsentraatioiden tulo jaettuna dissosiaatiomolekyylin konsentraatiolla.

AB ↔ A + B

Edellä olevassa yleisessä reaktiossa dissosiaatiovakio Kd voidaan antaa kuten alla.

Kd = [A] [B] / [AB].

Lisäksi, jos on olemassa stökiömetrinen suhde, tulisi sisällyttää stöhkiometriset kertoimet yhtälöön.

xAB ↔ aA + bB

Dissosiaatiovakion yhtälö Kd edellä olevalle reaktiolle on seuraava:

Kd = [A] ^a [B] ^b / [AB] ^x

Erityisesti biokemiallisissa sovelluksissa Kd auttaa määrittämään kemiallisen reaktion antamien tuotteiden määrän entsyymin läsnä ollessa. Entsymaattisen reaktion Kd ilmaisee ligandi-reseptorin affiniteettia. Toisin sanoen se kertoo substraatin kyvyn jättää entsyymin reseptori. Toisaalta se kuvaa kuinka voimakkaasti substraatti sitoutuu entsyymiin.

Mikä on Km?

Km on Michaelis-vakio. Toisin kuin Kd, Km on kineettinen vakio. Sen pääasiallinen käyttötarkoitus on entsyymikinetiikassa, eli substraatin affiniteetin määrittäminen entsyymiin sitoutumiseksi. Vakio ilmaistaan liittämällä substraatin konsentraatio reaktionopeuteen entsyymin läsnä ollessa. Vastaavasti Michaelis-vakio tai Km on substraatin pitoisuus, kun reaktion nopeus saavuttaa puolet sen suurimmasta nopeudesta.

Kuva 1: Reaktionopeuden ja substraattikonsentraation suhde entsymaattisessa reaktiossa.

Entsyymin (E) ja substraatin (S) välisen reaktion aikana tuotteiden (P) muodostuminen on seuraava:

E + S ↔ ES-kompleksi ↔ E + P

Jos yllä olevan reaktion tasapainovakiot ovat seuraavat, voit johtaa Km näistä vakioista.

Km = K ^-1 + K ⁺² / K ⁺¹

Km: n määrittäminen Michaelin käsitteen mukaan

Michaelis kehitti suhteen käyttämällä substraatin konsentraatiota [S] ja maksimaalista reaktionopeutta Vmax. Substraattikonsentraation ja entsymaattisen reaktion Km: n suhde on seuraava:

v = Vmax [S] / Km + [S]

v on nopeus milloin tahansa, kun taas [S] on substraatin konsentraatio tiettynä ajankohtana, ja Vmax on reaktion suurin nopeus. Km on Michaelis-vakio reaktiossa olevalle entsyymille. Michaelis-vakion arvo riippuu entsyymistä. Näin ollen pieni Km-arvo osoittaa, että entsyymi kyllästyy pienellä määrällä substraattia. Sitten saadaan Vmax matalalla substraattikonsentraatiolla. Sitä vastoin korkea Km-arvo osoittaa, että entsyymi vaatii suuren määrän substraattia kyllästymiseksi.

Mikä on ero Kd: n ja Km: n välillä?

Erilainen artikkeli keskellä taulukkoa

Kd vs Km
Kd on dissosiaatiovakio.	Km on Michaelis-vakio.
Luonto
Kd on termodynaaminen vakio.	Km on kineettinen vakio.
Yksityiskohdat
Kd edustaa substraatin affiniteettia entsyymiin.	Km edustaa substraatin konsentraation ja reaktionopeuden välistä suhdetta.

Yhteenveto - Kd vs Km

Kd ja Km ovat tasapainovakioita, jotka kuvaavat entsymaattisten reaktioiden ominaisuuksia. Keskeinen ero Kd: n ja Km: n välillä on se, että Kd on termodynaaminen vakio, kun taas Km ei ole termodynaaminen vakio.